Según la teoría general de la acción enzimática, de Michaelis-Menten, la enzima (E) se combina en primer lugar de forma reversible con su sustrato formando un complejo enzima-sustrato (ES) en un paso reversible relativamente rápido. El complejo ES se descompone seguidamente en un segundo paso más lento dando la enzima libre y el producto (P) de la reacción:
Podemos definir la velocidad de la reacción como:
Consideración 1:
En condiciones de velocidad inicial
y
se puede despreciar la reacción inversa.
no se puede conocer!!!
Consideración 2:
Balance de masa:
es despreciable.
Cinética del estado estacionario:
o:
Por balance de masa:
De esta manera es posible calcular:
entonces podemos definir
Dando así la ecuación de Michaelis-Menten.
La ecuación de Michaelis-Menten es la ecuación de velocidad de una reacción catalizada enzimáticamente con un sustrato.
En condiciones de velocidad inicial
y
se puede despreciar la reacción inversa. no se puede conocer!!!Consideración 2:
Balance de masa:
es despreciable.
Cinética del estado estacionario:
velocidad de formación = velocidad de descomposición
= velocidad de descomposición o:
Por balance de masa:
Constante de Michaelis:
De esta manera es posible calcular:
Dado que la velocidad máxima se obtendrá cuando la enzima está saturada, es decir cuando [ES]=[E]T
entonces podemos definir
Dando así la ecuación de Michaelis-Menten.
La ecuación de Michaelis-Menten es la ecuación de velocidad de una reacción catalizada enzimáticamente con un sustrato.
No hay comentarios:
Publicar un comentario