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lunes, 28 de julio de 2014

Deducción de la ecuación de Michaelis-Menten.


Según la teoría general de la acción enzimática, de Michaelis-Menten, la enzima (E) se combina en primer lugar de forma reversible con su sustrato formando un complejo enzima-sustrato (ES) en un paso reversible relativamente rápido. El complejo ES se descompone seguidamente en un segundo paso más lento dando la enzima libre y el producto (P) de la reacción:


Podemos definir la velocidad de la reacción como:



Consideración 1:

En condiciones de velocidad inicial 

    

y  


se puede despreciar la reacción inversa.



  



no se puede conocer!!!


Consideración 2:

 


Balance de masa:

es despreciable.





Cinética del estado estacionario:
 
velocidad de formación = velocidad de descomposición






o:















 

Por balance de masa:























Constante de Michaelis:









De esta manera es posible calcular:



 

Dado que la velocidad máxima se obtendrá cuando la enzima está saturada, es decir cuando [ES]=[E]T
          
entonces podemos definir 


Dando así la ecuación de Michaelis-Menten.




La ecuación de Michaelis-Menten es la ecuación de velocidad de una reacción catalizada enzimáticamente con un sustrato.

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