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domingo, 9 de febrero de 2014

Energía de los enlaces químicos.

Desde el punto de vista biológico, las interacciones covalentes son mucho más fuertes y más estables que las interacciones no covalentes. Es decir que para romper una unión covalente se requiere de mucha energía, se requiere mucho aporte energético para romper uniones covalentes, por ejemplo, una unión C-C. La energía térmica a 25°C, normalmente, es 0,6 kcal/mol.


Para romper un enlace C=C se requieren 0,24.103 kcal/mol, es decir, se requiere muchísima energía térmica a 25°C para romper ese doble enlace C=C. Esta alta estabilidad energética hace que estas uniones covalentes constituyan la base arquitectónica de las estructuras de las biomoléculas. Mientras tanto, las interacciones no covalentes son mucho más lábiles desde el punto de vista energético. Por ejemplo, podemos ver que para romper un puente de hidrógeno sólo necesitamos 2,4 kcal/mol, es decir, mucho menos que los 240 kcal/mol que necesitamos para romper un enlace C=C. Entonces podemos decir que las interacciones no covalentes son muy inestables desde el punto de vista energético.

Si bien las interacciones no covalentes son muy débiles desde el punto de vista energético, son muy importantes, porque posibilitan la estabilización de estructuras y la interacción de moléculas entre sí.



En la figura podemos ver una proteína. Esta proteína que vemos en azul tiene un sitio catalítico, es decir, es una proteína que actúa como una enzima. Ese sitio catalítico es lo que podemos ver representado con unas esferas rojas, las cuales representan una molécula de ATP. En este sitio catalítico la enzima fosforila a un sustrato: el sustrato se ubica en ese sitio catalítico y lo fosforila. Pero podemos ver que este sitio catalítico se encuentra ocluído por dos loops (en amarillo), de manera tal que ningún sustrato puede interactuar con el ATP para ser fosforilado. Toda esta estructura que está adaptada a su función depende de las interacciones no covalentes. Si bien es una proteína que resulta de la unión covalente de sus aminoácidos (uniones peptídicas) altamente estables desde el punto de vista energético, esta disposición tridimensional en el espacio está dada por interacciones no covalentes.
Cuando esta estructura, estabilizada por uniones no covalentes, interactúa con otra proteína (en la figura está representada en color verde) ambas interactúan entre sí por uniones no covalentes. Lo que hace esta interacción transitoria, débil desde el punto de vista energético, es desplazar a estos dos loops (en amarillo) y abrir el sitio catalítico para que todas aquellas moléculas que deban ser fosforiladas puedan entrar y tomar contacto con la molécula de ATP.
Entonces la estabilización y la interacción de las moléculas se fundamenta en la presencia de las uniones no covalentes.

• Los enlaces covalentes son muy estables porque las energías requeridas para romperlos son muy altas.

• La energía requerida para romper las interacciones no covalentes en mucho menor porque son más débiles. EXISTENCIA TRANSITORIA.

Sin embargo múltiples interacciones no covalentes pueden actuar juntas para producir asociaciones altamente estables y específicas.

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