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domingo, 9 de febrero de 2014

Estructura jerárquica de las proteínas.

PROTEOMA: totalidad de proteínas de un organismo. Es el conjunto de proteínas que expresa una célula, es decir que no todas las células expresan el mismo proteoma (todas las células tienen el mismo genoma pero no el mismo proteoma).

ESTRUCTURA PRIMARIA.

La estructura primaria de una proteína es su disposición lineal de aminoácidos que componen una cadena polipeptídica.

Los aminoácidos son moléculas que constan de un Cα el cual se encuentra unido a un grupo amino (-NH3), un grupo carboxilo (-COOH), un hidrógeno (H) y un resto (R). Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos, los cuales se forman por condensación (es decir la pérdida de una molécula de agua):



De acuerdo a la cantidad de aminoácidos que componen la cadena, podemos hablar de péptido cuando la cadena está compuesta por 20-30 aminoácidos o polipéptido si la cadena contiene 200-500 aminoácidos.
Una proteína es un polipéptido o varios polipéptidos con una estructura terciaria bien definida.



En la figura vemos un tripéptido: 3 aminoácidos unidos entre sí mediante enlaces peptídicos.
Como resultado de la formación del enlace peptídico las cadenas polipeptídicas exhiben una polaridad debido a que todos los grupos amino se localizan del mismo lado del Cα. De esta manera, uno de los extremos de una proteína contiene un grupo amino libre (el N-terminal) y el otro extremo tiene un grupo carboxilo libre (el C-terminal).



Las cadenas laterales (R) de los aminoácidos determinan las propiedades características de cada uno y son la base para agrupar los aminoácidos en tres categorías principales:



Concepto:
La FUNCIÓN de una proteína depende de su ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL y su estructura tridimensional está determinada por la SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS.

FORMA=FUNCIÓN

ESTRUCTURA SECUNDARIA.

Las estructuras secundarias son los elementos cruciales de la arquitectura de las proteínas.
Las estructuras secundarias resultan del plegado de partes localizadas de una cadena polipeptídica. Un único polipéptido puede exhibir múltiples tipos de estructuras secundarias según su secuencia.
Las estructuras secundarias se encuentran estabilizadas por uniones del tipo no covalente.
 
 
INTERACCIONES ESTABILIZADORAS
RANDOM COIL
NO
α-HÉLICE
PUENTES DE HIDRÓGENO
HOJA β
PUENTES DE HIDRÓGENO
GIRO β
PUENTES DE HIDRÓGENO

α-hélice.
Este tipo de estructura se encuentra mucho en proteínas del tipo globulares.
Es un segmento peptídico plegado en una hélice α, estabilizada por puentes de H formados por el carbonilo (C=O) de un aminoácido y el H del grupo amino de otro aminoácido ubicado a 4 aminoácidos de distancia en dirección al C-terminal:


Los puentes de H son paralelos al eje de la hélice.
Es muy importante notar la disposición de los restos R de los distintos aminoácidos: estos restos R se ubican hacia afuera de la α-hélice, por lo tanto, la naturaleza del resto R es muy importante para determinar la cualidad hidrófoba o hidrófila de la hélice. Si los restos son hidrófilos esta hélice podrá estar en contacto con el agua, es decir que se puede encontrar en el citosol; mientras que si estos restos son hidrófobos, la proteína se encontrará en la membrana, en la porción no polar de la bicapa fosfolipídica. Por esto es muy importante tener en cuenta la naturaleza del resto de los aminoácidos que forman parte de la hélice-α. 

Hoja β.
La hoja β está constituida por hebras β agrupadas lateralmente. Cada hebra β es un segmento polipeptídico corto casi totalmente extendido. La unión mediante puentes de H entre los átomos de la cadena principal, en hebras β adyacentes, dentro de la misma cadena polipeptídica o entre cadenas polipeptídicas diferentes, forma una hoja β.
Al igual que las α-hélices, las hojas β tienen una polaridad definida por la orientación del enlace peptídico. Por lo tanto, en una hoja plegada, las hebras β adyacentes pueden estar orientadas en la misma dirección (paralela) o en la opuesta (antiparalela) una respecto de la otra. En ambas disposiciones, los restos R se proyectan desde las dos caras de la hoja.



Giros β.
Los giros β están compuestos por 3 ó 4 residuos, se localizan en la superficie de una proteína formando plegamientos agudos que vuelven a dirigir la cadena principal polipeptídica hacia el interior. Estas estructuras secundarias cortas, en forma de U, son estabilizadas mediante puentes de H entre los residuos terminales. 
Los aminoácidos Gly y Pro son los más frecuentemente encontrados, la Gly no tiene cadena lateral (el grupo R es un H) por lo tanto es pequeño; y la curvatura intrínseca en la Pro, le permiten a la cadena polipeptídica plegarse para formar una estructura rígida en forma de U.
Estos giros les permiten a las proteínas grandes plegarse para formar estructuras altamente compactas.
Una cadena principal polipeptídica también puede contener curvaturas más largas o bucles. A diferencia de los giros, los bucles se pueden formar de muchas maneras diferentes.

Es importante destacar que en un mismo polipéptido pueden coexistir distintos tipos de estructura secundaria.


ESTRUCTURA TERCIARIA.

La estructura terciaria es muy importante porque es la que le da la forma a la proteína, y ya vimos que forma=función.
El plegamiento global de una cadena polipeptídica proporciona su estructura terciaria.La estructura terciaria se refiere a la conformación global de una cadena polipeptídica, es decir, la disposición tridimensional de todos sus residuos de aminoácidos. Esta estructura se encuentra estabilizada por:


INTERACCIONES ESTABILIZADORAS

INTERACCIONES DÉBILES
(no covalentes)
PUENTES DE HIDRÓGENO
INTERACCIONES HIDRÓFOBAS
INTERACCIONES IÓNICAS
UNIÓN COVALENTE
PUENTES S-S




Estas interacciones, sean covalentes como los puentes S-S o no covalentes, contribuyen a estabilizar el plegamiento de la molécula en el espacio, es lo que le va a dar la forma y gracias a esto la cadena polipeptídica va a poder llevar a cabo su función.
En base a su estructura terciaria podemos encontrar diferentes tipos de proteínas:

 
MOTIVOS Y DOMINIOS.
 Los motivos son combinaciones regulares de estructuras secundarias. Tienen una forma particular y gracias a esto puede cumplir su función.
Los dominios estructurales y funcionales son módulos de estructura terciaria. Las estructura terciaria de proteínas de PM mayores de 15000 está subdividida en diferentes regiones denominadas dominios. Desde el punto de vista estructural, un dominio es una región de un polipéptido plegada en forma compacta. 
Ejemplo:
cada una de las subunidades de la hemaglutinina contiene un dominio globular y un dominio fibroso. Son regiones de estructura terciaria que se pueden identificar.


ESTRUCTURA CUATERNARIA.
Las proteínas multiméricas constan de dos o más subunidades, las cuales pueden ser idénticas o no. La estructura cuaternaria describe el número y las posiciones relativas de las subunidades en las proteínas multiméricas.
La hemaglutinina, por ejemplo, vista anteriormente, consta de 3 subunidades idénticas que se mantienen unidas mediante enlaces no covalentes.
Otro ejemplo es el de la hemoglobina, una proteína que consta de 4 subunidades. Cada subunidad a su vez contiene un grupo prostético (grupo no proteico que forma parte de las proteínas): el grupo hemo (este grupo contiene Fe y une oxígeno). 


AGRUPACIONES MACROMOLECULARES.

Es el más alto nivel de organización. Pueden tener entre 10 y 100 cadenas polipeptídicas. En algunos casos pueden estar asociadas a ácidos nucleicos. Un ejemplo es el virus del mosaico del tabaco: 

Cada una de las partículas azules es una molécula proteica y lo que se ve en rojo es una molécula de ácido nucleico que lleva el virus dentro de la cápside proteica. A esta partícula viral se la considera una agrupación macromolecular, porque está formada por muchas cadenas polipeptídicas e inclusive un ácido nucleico.

Otro ejemplo de agrupación macromolecular es el Complejo de preiniciación de la transcripción. Está formado por el complejo mediador, factores generales de transcripción y la ARN polimerasa, están formadas por muchas cadenas polipeptídicas. Todo el complejo es una asociación macromolecular. 

 

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