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martes, 11 de febrero de 2014

Regulación de la actividad de las proteínas.



La forma de las proteínas determina la función.
Puede ser regulada no covalentemente por un fenómeno que se denomina alosterismo. También puede ser regulada covalentemente, por ejemplo, por fosforilación/defosforilación o ubicuitinización/deubicuitinización.

La proteólisis es la ruptura de una cadena polipeptídica en segmentos. Puede ocurrir que esa proteólisis degrade la proteína y no actúe más, entonces de esa manera, la célula puede disminuir la actividad de la proteína al inducir la degradación. Hay otros casos donde a través del mecanismo de proteólisis la célula activa la función de la proteína, estos casos son los de la tripsina y quimotripsina. Éstas son enzimas sintetizadas por células pancreáticas (son enzimas digestivas), pero no se sintetizan como enzimas activas sino que son sintetizadas como tripsinógeno y quimotripsinógeno (estas enzimas inactivas son conocidas como cimógenos). Estas enzimas son almacenadas dentro de un gránulo. Cuando llega el estímulo del alimento, se activa la secreción del cimógeno, y cuando éste cimógeno es secretado se cliva el quimotripsinógeno, para convertir esta enzima inactiva en activa, y esto ocurre así porque estas enzimas degradan todas las proteínas y si se activaran antes de ser liberadas, degradarían al propio páncreas (esto es lo que sucede en la pancreatitis. Las enzimas pancreáticas (especialmente la tripsina) que digieren la comida se activan en el páncreas en lugar de hacerlo en el intestino delgado). Otras enzimas, las caspasas, son enzimas que se activan cuando se activa el programa de muerte celular, y se sintetizan como procaspasas; estas enzimas deben estar inactivas hasta que se activa la muerte celular, entonces las células activan los mecanismos que las clivan y de esa manera las transforma en activas.

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